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Las proposiciones matemáticas, en cuanto tienen que ver con la realidad, no son ciertas; y en cuanto que son ciertas, no tienen nada que ver con la realidad.
Albert Einstein(1879-1955) Físico alemán | Contacto |
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| Utilizar laseres para alinear moléculas | | | |
Los cristalógrafos especializados en las proteínas tan sólo han podido investigar los aspectos más superficiales en el campo de las interacciones de las proteínas humanas más importantes con los medicamentos, debido a las dificultades de cristalizar las moléculas para su análisis mediante difracción de rayos X con radiación sincrotrón. Ahora, unos científicos del Laboratorio Nacional de Argonne han inventado una forma de eliminar la necesidad de la cristalización, utilizando los láseres para alinear los grandes grupos de moléculas.
(NC&T) Los fuertes campos del láser pueden utilizarse para controlar el comportamiento de átomos y moléculas. Usando los rayos X, los científicos pueden investigar sus propiedades de una forma totalmente nueva.
La cristalización permite a los científicos crear estructuras periódicas que difractarán los fotones en direcciones específicas cuando son bombardeadas con rayos X. Del modelo de la difracción resultante los científicos pueden construir una imagen del espacio real del cristal. Sin embargo, sin la cristalización, cuando los rayos X chocan con múltiples moléculas orientadas al azar, se difractan en direcciones diferentes, haciendo imposible crear una imagen compuesta a partir de la difracción.
Bastantes moléculas, como por ejemplo muchas de las involucradas en las interacciones con los medicamentos, no se pueden cristalizar, y para obtener imágenes de ellas se requeriría bombardear numerosas muestras hasta conseguir un cuadro compuesto completo. La técnica láser de Linda Young permite que millones de moléculas suspendidas en un estado gaseoso sean alineadas para que, cuando sean bombardeadas con los rayos X, todas difracten fotones de la misma forma. Las imágenes resultantes tienen una resolución al nivel atómico y no requieren la cristalización.
Entender la estructura del millón aproximado de proteínas humanas que no pueden ser cristalizadas es quizás el desafío más importante al que se enfrenta la biología estructural. Un método con resolución atómica para la determinación de la estructura, sin necesidad de cristalizarlas, es por consiguiente muy útil.
-ENLACES A INFORMACION SUPLEMENTARIA EN INTERNET: https://www.anl.gov/Media_Center/News/2008/news080513.html
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Viernes, 04 Julio, 2008 - 11:20 |
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