(NC&T)Dado que el poro nuclear es la única vía de entrada y salida del núcleo, cualquier anomalía en él afecta notablemente al funcionamiento celular, como ocurre en ciertas formas de leucemia donde las proteínas del complejo de poros nucleares sufre una mutación. El nuevo estudio va a ayudar a conocer mejor esta enigmática estructura.

Cada poro nuclear es un portal que comunica el núcleo, que contiene todo el ADN celular, con el resto de la célula, que alberga la mayor parte de la maquinaria celular y puede comunicarse con el medio exterior. El corazón de la estructura es un túnel simétrico, cuyos extremos están tachonados con una serie de proteínas "portero". Éstas, alrededor de 30 diferentes tipos en diversas combinaciones, se asocian para formar algunos de los más grandes complejos proteicos existentes en cualquier célula. El reducido tamaño del poro nuclear hace muy difícil aislar y estudiar sus componentes.

Para solucionar este problema, miembros del Laboratorio de Biología Celular de Günter Blobel han diseñado un método donde el complejo de poros nucleares es fraccionado en trozos más pequeños y manejables, cuyas estructuras pueden ser examinadas mediante cristalografía de rayos X. El modelo atómico entero del complejo de poros nucleares puede entonces ser construido, como un rompecabezas, ensamblando las piezas unas con otras.

(Dibujos de proteínas en el complejo del poro nuclear.) (Foto: Rockefeller U.) Sin embargo, cuando los investigadores Ivo Melcák y André Hoelz observaron cuidadosamente la estructura cristalina de dos de estos componentes, las proteínas mamíferas llamadas Nup58 y Nup45, se sorprendieron por lo que encontraron: las dos proteínas en cuatro conformaciones diferentes. La cristalografía usualmente muestra una proteína, o proteínas, en su estado más común; de modo que ¿cómo podría haber cuatro? La explicación, según descubrieron, es que estas proteínas son muy dinámicas y se mueven. Cuando los científicos ordenaron las fotos una tras otra, vieron que las proteínas Nup58/45 realmente se deslizaban entre sí de un lado a otro. Las cuatro conformaciones que habían visto fueron posiciones diferentes a lo largo de la secuencia de movimientos. Los científicos calcularon que un par de proteínas podría deslizarse cubriendo una gran distancia. Nup58 y Nup45 son también dos de las proteínas más abundantes en el complejo de poros nucleares; revisten la mayor parte del canal central. Esto sugiere que el poro nuclear podría cambiar drásticamente el tamaño de su canal central, como el diafragma de una cámara fotográfica. De este modo, el poro podría ajustarse tanto a partículas pequeñas como grandes que pasen a través del canal.