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| Fabricando proteinas a partir de "cero" | |||||
La naturaleza, a través del método de ensayo y error de la evolución, ha creado una inmensa diversidad de vida a partir de lo que podemos sólo presumir que fue una sopa primordial de bloques de construcción. Inspirado por este éxito, un equipo de investigación del Instituto de Biodiseño, dirigido por John Chaput, está intentando ahora imitar el proceso de la evolución darwiniana en el laboratorio, forzando la evolución de proteínas nuevas a partir de cero. (NC&T) Usando nuevos trucos de la biología molecular, Chaput (Universidad Estatal de Arizona), Jack Szostak (Universidad de Harvard), y otros colaboradores, han hecho evolucionar varias proteínas nuevas en un tiempo muy inferior a los tres mil millones de años que le tomó a la naturaleza. Sus resultados más recientes han dado a los científicos nuevas y asombrosas lecciones sobre cómo optimizar proteínas que nunca antes han existido en la naturaleza, en un proceso que ellos han llamado "evolución sintética". La meta de esta investigación es contestar ciertas preguntas fundamentales con respecto al origen y la evolución de las proteínas. ¿Podrían las proteínas desarrolladas en el laboratorio presentar un "estilo de diseño" parecido al de las que vemos hoy en la naturaleza, o éste sería totalmente diferente al del conjunto de proteínas que la naturaleza finalmente escoge? Obteniendo respuestas más claras a estas preguntas, los investigadores esperan crear un día nuevos catalizadores artificiales que puedan ser usados como agentes terapéuticos en medicina molecular o como biocatalizadores en biotecnología. Los bloques de construcción de las proteínas son veinte aminoácidos diferentes que son enlazados y luego "plegados" para crear una forma globular única, que garantiza la estabilidad y la función de cada proteína. El proceso de mezcla y encadenamiento de la secuencia de aminoácidos, como números en la lotería, es lo que, en la naturaleza, favorece las posibilidades de hallar las combinaciones correctas y ayudar así a generar diversidad biológica. Todavía nadie puede predecir cómo la secuencia de cadenas de aminoácidos se pliega para conformar la estructura tridimensional funcional de una proteína. Los investigadores comenzaron con un pequeño segmento de proteína de 80 aminoácidos de largo. Esta porción básica actúa como un esqueleto de la proteína, siendo seleccionable según su capacidad de asirse fuertemente a su molécula blanco, el ATP (Trifosfato de adenosina). Después de someter los fragmentos de proteína a varias rondas de presión ambiental selectiva, a modo de "selección natural bioquímica", sólo el fragmento de proteína mejor capacitado para unirse al ATP logró "sobrevivir" o "prevalecer evolutivamente" sobre los demás. En los pasos finales de la serie de experimentos, se procedió a identificar a los fragmentos supervivientes de proteínas, y sus secuencias de aminoácidos fueron comparadas entre sí. Sorprendentemente, la proteína derivada in vitro permaneció soluble en ausencia de ATP y también se mantuvo plegada a temperaturas sumamente altas, lo que recuerda a las proteínas termoestables aisladas de los manantiales de agua caliente en lugares como el Parque Nacional de Yellowstone, en Estados Unidos. En un resultado sorprendente, sólo se encontraron dos cambios de aminoácidos en la secuencia proteica que reforzaran el enlace, la solubilidad y la termoestabilidad. Los resultados han ayudado a proporcionar un nuevo conocimiento de cómo cambios sutiles de aminoácidos contribuyen al plegado y estabilidad proteicos. | |||||
Viernes, 06 Julio, 2007 - 04:56 | |||||
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